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Text File  |  1995-03-04  |  1.7 KB  |  45 lines
  1. ****************************
  2. * Kringle domain signature *
  3. ****************************
  4.  
  5. Kringles [1,2,3]  are triple-looped, disulfide cross-linked domains found in a
  6. varying number  of  copies,  in some serine proteases and plasma proteins. The
  7. kringle domain has been found in the following proteins:
  8.  
  9.  - Apolipoprotein A (38 copies).
  10.  - Blood coagulation factor XII (Hageman factor) (1 copy).
  11.  - Hepatocyte growth factor (HGF) (4 copies).
  12.  - Hepatocyte growth factor like protein (4 copies) [4].
  13.  - Hepatocyte growth factor activator [1] (once) [5].
  14.  - Plasminogen (5 copies).
  15.  - Thrombin (2 copies).
  16.  - Tissue plasminogen activator (TPA) (2 copies).
  17.  - Urokinase-type plasminogen activator (1 copy).
  18.  
  19. Kringle domains  are thought to  play a  role  in  binding  mediators, such as
  20. membranes, other   proteins   or  phospholipids,  and  in  the  regulation  of
  21. proteolytic activity.   As a  signature pattern  for this type  of domain,  we
  22. selected a conserved hexapeptide sequence.
  23.  
  24. -Consensus pattern: [FY]-C-R-N-P-[DNR]
  25.                     [C is involved in a disulfide bond]
  26. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  27. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: three influenza neuraminidases.
  28.  
  29. -Expert(s) to contact by email: Ikeo K.
  30.                                 kikeo@genes.nig.ac.jp
  31.  
  32. -Last update: June 1994 / Text revised.
  33.  
  34. [ 1] Castellino F.J., Beals J.M.
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  38. [ 3] Ikeo K., Takahashi K., Gojobori T.
  39.      FEBS Lett. 287:146-148(1991).
  40. [ 4] Friezner Degen S.J., Stuart L.A., Han S., Jamison C.S.
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  45.